Cámara Artigas, Ana María Autor

Enzymatic activity assay of D-hydantoinase by isothermal titration calorimetry. Determination of the thermodynamic activation parameters for the hydrolysis of several substrates

  • Andújar-Sánchez M.
  • Las Heras-Vázquez F.
  • Clemente-Jiménez J.
  • Martínez-Rodríguez S.
  • Camara-Artigas A.
  • Rodríguez-Vico F.
  • Jara-Pérez V.
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Journal of Biochemical and Biophysical Methods - 30/4/2006

10.1016/j.jbbm.2006.01.002

Número de citas: 6 (Web of Science) 6 (Scopus)

First 3-D structural evidence of a native-like intertwined dimer in the acylphosphatase family

  • Martínez-Rodríguez S.
  • Cámara-Artigas A.
  • Gavira J.A.

Biochemical and Biophysical Research Communications - 19/11/2023

10.1016/j.bbrc.2023.09.053

Número de citas:

High-resolution structure of an α-spectrin SH3-domain mutant with a redesigned hydrophobic core

  • Camara-Artigas, Ana
  • Andujar-Sanchez, Monserrat
  • Ortiz-Salmeron, Emilia
  • Cuadri, Celia
  • Cobos, Eva S.
  • Martin-Garcia, Jose Manuel

Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications - 1/09/2010

10.1107/s1744309110030095 Ver en origen

Número de citas: 3 (Web of Science) 4 (Scopus)

Human COA3 Is an Oligomeric Highly Flexible Protein in Solution

  • Neira J.
  • Martínez-Rodríguez S.
  • Hernández-Cifre J.
  • Cámara-Artigas A.
  • Clemente P.
  • Peralta S.
  • Fernández-Moreno M.
  • Garesse R.
  • García De La Torre J.
  • Rizzuti B.
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Biochemistry - 15/11/2016

10.1021/acs.biochem.6b00644

Número de citas: 4 (Web of Science) 2 (Scopus)

Human importin ?3 and its N-terminal truncated form, without the importin-?-binding domain, are oligomeric species with a low conformational stability in solution.

  • Díaz-García C
  • Hornos F
  • Giudici AM
  • Cámara-Artigas A
  • Luque-Ortega JR
  • Arbe A
  • Rizzuti B
  • Alfonso C
  • Forwood JK
  • Iovanna JL
  • Gómez J
  • Prieto M
  • dummy-AUTHOR_name
  • Neira JL
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Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects - 1/03/2020

10.1016/j.bbagen.2020.129609

Número de citas: 13 (Web of Science) 6 (Scopus)

Implications of high-molecular-weight oligomers of the binary toxin from Bacillus sphaericus

  • Smith A.
  • Cámara-Artigas A.
  • Brune D.
  • Allen J.

Journal of Invertebrate Pathology - 1/1/2005

10.1016/j.jip.2004.10.005

Número de citas: 29 (Web of Science) 26 (Scopus)

Individual interactions influence the crystalline order for membrane proteins

  • Camara-Artigas A.
  • Magee C.
  • Williams J.
  • Allen J.

Acta Crystallographica Section D Structural Biology - 3/10/2001

10.1107/s090744490101109x

Número de citas: 13 (Web of Science) 12 (Scopus)
Open Access

Interactions between lipids and bacterial reaction centers determined by protein crystallography

  • Camara-Artigas A.
  • Brune D.
  • Allen J.

Proceedings of the National Academy of Sciences - 20/8/2002

10.1073/pnas.162368399

Número de citas: 116 (Web of Science) 116 (Scopus)
Open Access

Intertwined dimeric structure for the SH3 domain of the c-Src tyrosine kinase induced by polyethylene glycol binding

  • Cámara-Artigas A.
  • Martín-García J.
  • Morel B.
  • Ruiz-Sanz J.
  • Luque I.

FEBS Letters - 18/02/2009

10.1016/j.febslet.2009.01.036

Número de citas: 19 (Web of Science) 18 (Scopus)

Kinetic analysis and modelling of the allosteric behaviour of liver and muscle glycogen phosphorylases

  • Cuadri-Tomé C.
  • Barón C.
  • Jara-Pérez V.
  • Parody-Morreale A.
  • Martinez J.
  • Cámara-Artigas A.

Journal of Molecular Recognition - 1/9/2006

10.1002/jmr.772

Número de citas: 5 (Web of Science) 5 (Scopus)

Análisis termodinámico de la unión de enalaprilato a la enzima conversora de angiotensina I de pulmón de cerdo

  • Vicente Jara Pérez
  • Montserrat Andújar Sánchez
  • Ana María Cámara Artigas

2004

Número de citas:
  • Dialnet

Angiotensin Converting Enzyme (ACE) Inhibitors

  • Cámara-Artigas A.
  • Jara-Pérez V.
  • Andújar-Sánchez M.

Drug Design of Zinc-Enzyme Inhibitors: Functional, Structural, and Disease Applications - 4/11/2009

10.1002/9780470508169.ch32

Número de citas: 2 (Scopus)

Estudios estructurales de proteínas diméricas entrecruzadas: implicaciones biológicas del desplazamiento de dominios

  • Julio Luis Bacarizo Roa
  • Montserrat Andújar Sánchez
  • Ana María Cámara Artigas
  • E. Ortiz Salmerón

2015

Número de citas:
  • Dialnet

Manual de laboratorio de bases químicas del medio ambiente

  • Ana María Cámara Artigas
  • Montserrat Andújar Sánchez
  • Almudena Flores Porlán

2001

Número de citas:
  • Dialnet

Manual de laboratorio de bases químicas del medio ambiente Ana Mª Cámara Artigas, Almudena Flores Porlán, Montserrat Andújar Sánchez

2001

Proteínas quimera de los dominios SH3 de la c-Src y Abl tirosina quinasa: un estudio de las bases moleculares del entrecruzamiento tridimensional de dominios

  • María del Carmen Salinas García
  • Ana María Cámara Artigas

2022

Número de citas:
  • Dialnet

Understanding binding affinity and specificity of modular protein domains: A focus in ligand design for the polyproline-binding families

  • Martinez J.C.
  • Castillo F.
  • Ruiz-Sanz J.
  • Murciano-Calles J.
  • Camara-Artigas A.
  • Luque I.

Advances in Protein Chemistry and Structural Biology - 1/1/2022

10.1016/bs.apcsb.2021.12.002

Número de citas:

Este autor no tiene conferencias.

Este autor no tiene patentes.

Corrigendum to “A calorimetric and structural analysis of cooperativity in the thermal unfolding of the PDZ tandem of human Syntenin-1” [Int. J. Biol. Macromol. 242 (2023) 124662] (International Journal of Biological Macromolecules (2023) 242(P1), (S0141813023015568), (10.1016/j.ijbiomac.2023.124662))

  • Martinez J.C.
  • Ruiz-Sanz J.
  • Resina M.J.
  • Montero F.
  • Camara-Artigas A.
  • Luque I.

International Journal of Biological Macromolecules - 1/10/2023

10.1016/j.ijbiomac.2023.127187

Número de citas:
Open Access

PROTEÍNAS QUIMERA DE LOS DOMINIOS SH3 DE LA C-SRC Y FYN TIROSINA QUINASA: UN ESTUDIO DE LAS BASES MOLECULARES DEL ENTRECRUZAMIENTO TRIDIMENSIONAL DE DOMINIOS.

  • Plaza Garrido, Marina

2021

Número de citas:

Scopus: 18

Web of Science: 19

Scopus: 33

Web of Science: 40

Última actualización de los datos: 20/04/24 3:00
Próxima recolección programada: 27/04/24 3:00