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Lo Bello, Mario Autor

Open Access

GSTB1-1 from Proteus mirabilis: A snapshot of an enzyme in the evolutionary pathway from a redox enzyme to a conjugating enzyme

  • Caccuri A.M.
  • Antonini G.
  • Allocati N.
  • Ilio C.D.
  • De Maria F.
  • Innocenti F.
  • Parker M.W.
  • Masulli M.
  • Bello M.L.
  • Turella P.
  • Federici G.
  • Riccia G.
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Journal of Biological Chemistry - 24/5/2002

10.1074/jbc.m201137200

Número de citas: 37 (Scopus)
  • CiteScore: 7,7 (2020)
  • SJR: 4,494 (2002)
  • SNIP: 1,42 (2002)
Open Access

Human Glutathione Transferase P1-1 and Nitric Oxide Carriers. A new role for an old enzyme

  • Lo Bello M.
  • Nuccetelli M.
  • Caccuri A.
  • Stella L.
  • Parker M.
  • Rossjohn J.
  • McKinstry W.
  • Mozzi A.
  • Federici G.
  • Polizio F.
  • Pedersen J.
  • Ricci G.
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Journal of Biological Chemistry - 9/11/2001

10.1074/jbc.m102344200

Número de citas: 90 (Scopus)
  • Cuartil SJR: Q1
  • CiteScore: 7,7 (2020)
  • SJR: 4,869 (2001)
  • SNIP: 1,505 (2001)
  • Categorías SJR: Biochemistry (Q1); Cell Biology (Q1); Molecular Biology (Q1)
Open Access

Human Glutathione Transferase T2-2 Discloses Some Evolutionary Strategies for Optimization of Substrate Binding to the Active Site of Glutathione Transferases

  • Caccuri A.
  • Antonini G.
  • Board P.
  • Flanagan J.
  • Parker M.
  • Paolesse R.
  • Turella P.
  • Federici G.
  • Lo Bello M.
  • Ricci G.
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Journal of Biological Chemistry - 23/2/2001

10.1074/jbc.m002819200

Número de citas: 20 (Scopus)
  • Cuartil SJR: Q1
  • CiteScore: 7,7 (2020)
  • SJR: 4,869 (2001)
  • SNIP: 1,505 (2001)
  • Categorías SJR: Biochemistry (Q1); Cell Biology (Q1); Molecular Biology (Q1)
Open Access

Identification of a highly reactive sulphydryl group in human placental glutathione transferase by a site-directed fluorescent reagent

  • Lo Bello M.
  • Petruzzelli R.
  • De Stefano E.
  • Tenedini C.
  • Barra D.
  • Federici G.

FEBS Letters - 24/4/1990

10.1016/0014-5793(90)81421-j

Número de citas: 46 (Scopus)
  • CiteScore: 5,8 (2020)

Identification of glutathione transferase isoenzymes of tumour and non tumour human kidney

  • Aceto A.
  • Di Ilio C.
  • Caccuri A.
  • Lo Bello M.
  • Massoud R.
  • Ricci G.

Clinical Chemistry and Enzymology Communications - 1/1/1988

Número de citas: 1 (Scopus)

Identification of 'tissue' transglutaminase binding proteins in neural cells committed to apoptosis

  • Piredda L.
  • Farrace M.
  • Lo Bello M.
  • Malorni W.
  • Melino G.
  • Petruzzelli R.
  • Piacentini M.
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FASEB Journal - 16/2/1999

10.1096/fasebj.13.2.355

Número de citas: 94 (Scopus)
  • Cuartil SJR: Q2
  • CiteScore: 6,1 (2020)
  • SJR: 0,289 (1999)
  • SNIP: 2,323 (1999)
  • Categorías SJR: Medicine (miscellaneous) (Q2); Biotechnology (Q3); Biochemistry (Q4); Genetics (Q4); Molecular Biology (Q4)

Identifying and Characterizing Binding Sites on the Irreversible Inhibition of Human Glutathione S-Transferase P1-1 by S-Thiocarbamoylation

  • Quesada-Soriano I.
  • Primavera A.
  • Casas-Solvas J.
  • Téllez-Sanz R.
  • Barón C.
  • Vargas-Berenguel A.
  • Lo Bello M.
  • García-Fuentes L.
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ChemBioChem - 23/7/2012

10.1002/cbic.201200210

Número de citas: 7 (Web of Science) 5 (Scopus)
  • Cuartil JCR: Q1 (2012)
  • Cuartil SJR: Q1
  • Factor Impacto JCR: 3,74 (2012)
  • Impacto Normalizado por Categoría: 0,232 (2012)
  • CiteScore: 4,7 (2020)
  • SJR: 1,874 (2012)
  • SNIP: 0,888 (2012)
  • Impacto JCR a 5 años: 3,67
  • Categorías JCR: BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY
  • Categorías SJR: Biochemistry (Q1); Molecular Medicine (Q1); Organic Chemistry (Q1); Molecular Biology (Q2)

Influence of the H-site residue 108 on human glutathione transferase P1-1 ligand binding: Structure-thermodynamic relationships and thermal stability

  • Quesada-Soriano I.
  • Parker L.
  • Primavera A.
  • Casas-Solvas J.
  • Vargas-Berenguel A.
  • Barón C.
  • Morton C.
  • Mazzetti A.
  • Lo Bello M.
  • Parker M.
  • García-Fuentes L.
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Protein Science - 1/12/2009

10.1002/pro.253

Número de citas: 13 (Web of Science) 14 (Scopus)
  • Cuartil JCR: Q2 (2009)
  • Cuartil SJR: Q1
  • Factor Impacto JCR: 2,937 (2009)
  • Impacto Normalizado por Categoría: 0,26 (2009)
  • CiteScore: 7,5 (2020)
  • SJR: 2,29 (2009)
  • SNIP: 1 (2009)
  • Impacto JCR a 5 años: 3,256
  • Categorías JCR: BIOCHEMISTRY & MOLECULAR BIOLOGY
  • Categorías SJR: Biochemistry (Q1); Medicine (miscellaneous) (Q1); Molecular Biology (Q1)

Inhibition of human glutathione S-transferase P1-1 by the flavonoid quercetin

  • Van Zanden J.
  • Hamman O.
  • Van Iersel M.
  • Boeren S.
  • Cnubben N.
  • Lo Bello M.
  • Vervoort J.
  • Van Bladeren P.
  • Rietjens I.
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Chemico-Biological Interactions - 6/5/2003

10.1016/s0009-2797(02)00250-8

Número de citas: 85 (Scopus)
  • Cuartil SJR: Q1
  • CiteScore: 7,1 (2020)
  • SJR: 0,753 (2003)
  • SNIP: 0,797 (2003)
  • Categorías SJR: Medicine (miscellaneous) (Q1); Toxicology (Q2)
Open Access

Insulin-dependent release of 5′-nucleotidase and alkaline phosphatase from liver plasma membranes

  • Incerpi S.
  • Baldini P.
  • Bello M.L.
  • Luly P.

Bioscience Reports - 1/1/1992

10.1007/bf02351214

Número de citas: 6 (Scopus)
  • CiteScore: 4,3 (2020)

Este autor no tiene libros, capítulos o tesis.

Enzymatic mechanism and molecular dynamics of glutathione transferase P1-1

  • Riccia G.
  • Caccuri A.
  • Lo Bello M.
  • Di Iorio E.
  • Nicotra M.
  • Nuccetelli M.
  • Stella L.
  • Antonini G.
  • Rosato N.
  • Federici G.
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Clinical Chemistry and Enzymology Communications - 1/12/1999

Número de citas:
  • Cuartil SJR: Q4
  • SJR: 0,111 (1999)
  • Categorías SJR: Clinical Biochemistry (Q4)

Structure/function studies of pi and theta class glutathione transferases

  • Oakley A.
  • Rossjohn J.
  • McKinstry W.
  • Flanagan J.
  • Board P.
  • Lo Bello M.
  • Ricci G.
  • Parker M.
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Clinical Chemistry and Enzymology Communications - 1/12/1999

Número de citas:
  • Cuartil SJR: Q4
  • SJR: 0,111 (1999)
  • Categorías SJR: Clinical Biochemistry (Q4)

Este autor no tiene patentes.

Este autor no tiene informes ni otros tipos de publicaciones.

Scopus: 37

Web of Science: 5

Scopus: 67

Web of Science: 4

Última actualización de los datos: 20/07/24 7:21
Próxima recolección programada: 27/07/24 3:00